Enimas

DISTRIBUCIÓN DE ENZIMAS EN COS COMPARTIMIENTOS CELULARES INTRODUCCIÓN Los catalizadores b101ógicos se reconocieron y fueron descritos por primera vez a finales del siglo XVIII, en estudios de la digestión de la carne, por secreciones del estómago. En el siglo XIX se continuó examinando el almidón en azúcar por la saliva y diversos extractos vegetales. En 1850 Louis Pasteur concluyó que la fermentación del azúcar a alcohol por la levadura esta catalizada por fermentos.

Postuló que tales fermentos son inseparables de la estructura de las células de levadura viva (célula intacta ltamente organizada años des ués Eduard guchner demostró que la fermentación funcionando cuando denominó enzimas. tiene una idea clara d metabolismo celular. PACE 1 oras se Sv. ipe to View ante ue continuaban a las que Frederick uestros tiempos se as reacciones del Aunque en un principio se creyó que la actividad catalítica de la enzima solo se expresaba en la células intactas (de ahí el termino enzima, significa levadura), las enzimas pueden ser extra[das de ellas sin perdidas de la actividad catalítica.

INDICE I. OBJETIVOS II. GENERALIDADES 1. ENZIMAS 2. IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LAS ENZIMAS 3. CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS 4. PROPIEDADES ENZIMATICAS Las enzimas tienen un enorme poder catalítico. 2. Las enzimas poseen especificidad Ligasas 7. MECANISMOS ENZIMATICOS 8. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA 1 Temperatura 2. pH 3. Tiempo 4. Concentración de la enzima ( pH y T se mantienen constante) 5. Concentración del sustrato 6. Activadores III. DISTRIBUCION ENZIMÁTICA EN LOS COMPARTIMIENTOS 1. ENZIMAS EN MEMBRANA 1. Transferencia de información a través de la membrana plasmática 2.

Principales enzimas I . ADENILATOCICLASA 2. FOSFODIERASAS 3. Proteincinasas (protein kinasas) 4. CINASAS (kinase) 5. LA FOSFATASA ALCALINA (FAL) 6. NADPH OXIDASA: 2 OF II. GENERALIDADES: 1. LAS ENZIMAS Derivan del vocablo griego enzyme, que significa fermento, término propuesto por Kuhne en 1887. Las enzimas son proteínas globulares producidas por el tejido vivo que actúan como biocatalizadores, es decir, aceleran las reacciones químicas en los seres vivos sin modificarse. Al acelerar las reacciones disminuyen la energía de activación y tiempo de reacción.

Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas. Los propios genes son reguladores de la producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden ser considerados como las unidades fundamentales de la vida. Este concepto, se ha desarrollado y concretado cada vez más, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunolog[a y la taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias.

El conjunto de enzimas constituye el grupo de biomoléculas más extenso y más especializado del organismo. La vida es, en síntesis, una cadena de procesos enzimáticos, esde aquellos que tienen por sustratos los materiales más simples, como el agua (H20) y el anhídrido carbónico (C02), presentes en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los más complicados que utilizan sustratos muy complejos.

La formación de las proteínas, los glúcidos y los lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimáticas, produciendo energia a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos químicos de laboratorio. 2. IMPORTANCIA BIOM ENZIMAS • Sin enzimas, no sería po ue conocemos. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos. ?? Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un “orden sistemático de enzimas funcionales”. Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre más o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima. 3. CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS • Se sintetizan a nivel intracelular. • Químicamente son proteínas, excepto los rlbozimas que es un ARN. • Se necesitan en ínfimas cantidades para su acción. ?? No son destruidas por la reacción que catalizan, son rehusables. • Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en la célula donde se formo o a nivel extracelular. • Se denomina sustrato a toda molécula sobre la que actúa una enzima. Esquema de una reacción enzlmática: Donde: E: Enzima S: Sustrato ES: Complejo enzima sustrato P: Productos • Son catalizadores de naturaleza proteínica con un peso molecular bastante elevado y con propiedades catalíticas especificas. • Presentan gran difusibilidad en los medios líquidos, la mayoría olubles en agua. 4.

PROPIEDADES ENZIM 4 1. Las enzimas tienen e poder catalítico. Dado que existe una relación estrecha entre la forma del sitio activo y la forma del sustrato, la mayoría de las enzimas son altamente específicas. Casi todas son capaces de catalizar solo unas pocas reacciones químicas estrechamente relacionadas o, en muchos casos, una sola reacción. Por ejemplo, la enzima ureas, que descompone la urea en amoniaco y dióxido de carbono, no actúa en ningún otro sustrato. De igual modo, la enzima sacarasa desdobla solo la sacarosa, sin actuar en la maltosa ni la lactosa.

Unas cuantas enzimas son específicas solo en el sentido de requerir un sustrato con determinado tipo de enlace qu(mico. Por ejemplo, la lipasa que secreta el páncreas rompe los enlaces éster que conectan el gllcerol y los ácidos grasos en una amplia variedad de grasas. 3. La actividad de algunas enzimas es regulable La especificidad de las enzimas está bajo control fisiológico. La s[ntesis de lactosa la es un ejemplo adecuado, lactato sintetasa, la enzima que cataliza la síntesis de lactosa consta de una subunidad catal[tica y otra su unidad modificadora. . Las enzimas transforman diferentes clases de energía En muchas reacciones de bioquímica la energía de las sustancias reaccionantes se convierte en una energía diferente con una eficiencia muy elevada, por ejemplo en la mitocondria en las moléculas pequeñas derivadas de los alimentos se convierte en un tipo de energía diferente, el adenosin trifosfato (ATP). 5. La mayoría de enzimas requiere de cofactores Muchas enzimas requieren cofactores. or ejemplo la pepsina, secretada por el estomago, consisten solo en proteínas, en tanto que otras tienen dos componentes, una proteína llamada apoenzima y otro componente químico adicional, el cofactor. Ni a apoenzima ni el cofactor iene capacidad catalítica; sólo cuando ambos se co funcionar la enzima. El Dos cofactores inorgánicos muy comunes son los iones Magnesio y los iones Calcio. La mayoría de los oligoelementos (como hierro, cobre, zinc y manganeso, necesarios en cantidades mínimas) funcionan como cofactores.

Un compuesto orgánico no polipeptídico que se une a la apoenzima y sirve como cofactor se denomina coenzima. La mayoría de las coenzimas pueden clasificarse como agentes de transferencia – esto es, agentes que transfieren algún componente de una molécula a otra-. Algunos ejemplos de oenzimas que transportan electrones son el NAH, NADPH y FADH2, el ATP actúa como coenzima, ya que se encarga de transferir grupos fosfatos. Otra coenzima muy conocida es la coenzima A, la cual participa en la transferencia de grupos derivados de ácidos orgánicos.

La mayoría de las vitaminas (compuestos orgánicos que los organismos requieren en pequeñas cantidades pero no pueden sintetizar por si mismos) son coenzimas o componentes de coenzimas. Las vitaminas B hidrosolubles aportan componentes importantes de numerosas coenzimas Vitamina Bl o Tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina s esencial para el metabolismo energético de los glúcidos. Vitamina B2 0 Riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzima ticos con gran poder reductor como el FAD y el FMN.

Vitamina B3 0 Niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el NAD+ o el NADP+. Vitamina B5 0 ácido Pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A), con gran importancia en diversos procesos metabólicos. Vitamina B6 0 Piridoxina. Sus principales derivados son los coenzimas Pl_p (fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de Piridoxamina), esenciales en el metabolismo de los aminoácidos. Vitamina B7 0 Biotina Su derivado, la Biocitina, 6 5 es esencial para el funcion umerosas carboxilasas coenzima B12.

El mecanismo de acción de una coenzima es el siguiente: 1 . -La coenzima se une a una enzima, 2. -La enzima capta su sustrato específico, 3. -La enzima ataca a su sustrato arrancándole algunos de sus átomos, 4. -La enzima cede a la coenzima dichos átomos, 5. -La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima, 6. -La coenzima no es el aceptor final de estos átomos, sino que debe liberarlos, 7. -La coenzlma transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos ?tomos. 6.

Sensibilidad de la actividad enzimática Algunas sustancias química inhiben (disminuyen la actividad) a muchas enzimas o incluso las destruyen. Esta inhibición puede ser reversible o irreversible: a) Inhibición reversible: esta inhibición ocurre cuando un inhibidor forma enlaces químicos débiles con la enzima. Puede ser competitiva o no competitiva. En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato normal por la unión con el sitio activo de la enzima. Dicho inhibidor suele ser estructuralmente similar al sustrato normal, de modo que se ajusta al sitio activo y se combina con a enzima.

Sin embrago, tal similitud no basta para sustituir por completo al sustrato en la reacción química, de manera que la enzima no puede atacarlo para formar productos de reacción. El inhibidor competitivo ocupa los sitios activos solo por un tiempo y no produce daños permanentes en las enzimas. En la inhibición competitiva, un sitio activo es ocupado por el inhibidor parte del tiempo y por el sustrato n Si la concentración del eva respecto a la hace que se inactive la enzima por modificación de su forma, debido a lo cual el sitio activo no puede unirse con el sustrato.

Muchos inhibidores no competitivos de importancia son sustancias metabólicas que regulan la actividad enzimática al combinarse con la enzima de manera reversible. La inhibición no competitiva comparte algunas características con la inhibición alostérica. b) En la inhibición irreversible: el inhibidor se combina con un grupo funcional de la enzima y la desactiva o destruye en manera permanente. Muchos venenos son inhibidores irreversibles.

Por ejemplo, los metales pesados como mercurio y plomo se unen irreversiblemente a muchas proteínas, incluso enzimas, y las desnaturalizan. Algunos gases nerviosos atrofian la enzima cetilcolinesterasa, de importancia en el funcionamiento de nervios y músculos. Diversos insecticidas y medicamentos son inhibidores enzimaticos. También puede ocurrir inhibición enzimática irreversible si una proteína es desnaturalizada debido al calor o solventes orgánicos. 5. MODELOS DE LA INTERACCIÓN SUSTRATO – ENZIMA 1.

Modelo de la llave cerradura: Enunciado: “La enzima y el sustrato tienen una interacción semejante a la llave con la cerradura, es decir la enzima tiene un sitio rígido para el sustrato” Este modelo fue propuesto por Fisher en 1894. Llamado modelo rígido. [pic] 2. Modelo del ajuste inducido: Enunciado: “El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima, de esta manera el o los sitios activos de la enzima es complementario del sustr 8 OF Este modelo fue propuest . Llamado modelo sustrato. La alcohol deshidrogenasa cataliza la remoción de hidrógenos de los alcoholes (es decir, cataliza la oxidación de los alcoholes).

A pesar de ello, algunas enzimas como la tripsina o la quimiotripsina, aun se reconocen por sus nombres históricos. Un comité de la Unión Internacional de Bioquímica publico un esquema de clasificación que asigna un número a cada enzima y lasifica a las enzimas en seis grupos importantes de acuerdo a la clase general de reacciones químicas que catalizan. 1 . Las oxido-reductasas Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducclones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación.

Las oxidorreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrogeno omados del sustrato son cedidos a alguna aceptor. La mayor parte de estas enzimas se conocen como deshidrogenasas, pero algunas de ellas reciben el nombre de oxidasas, peroxldasas, oxigenasas, o reductasas. 2.

Las transferasas Catalizan reacciones de transferencia de grupos (obtenidos de la rotura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Muchas de ellas requieren de la existencia de coenzimas. Estas enzimas o sus coenzimas son sustituidas en forma covalente por una porción de la molécula del sustrato. Suelen actuar en procesos de interconversión de azucares, de armnoácidos, etc. Ejemplo: transaldolasas, Transcetolasas, Transaminasas. 3. Las Hidrolasas Son una clase especial de el agua les sirve como un protidasas, lipasas y fosfatasas. 4.

Las Liasas Son enzimas que regulan reacciones en las cuales se rompen enlaces con pérdida de grupos y con la aparición generalmente de dobles enlaces. En la dirección inversa, una liasa cataliza la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reacción de adición en las células se denomina con frecuencia sintetasa. Entre algunos ejemplos de liasas están las aldolasas, descarboxilasas. 5. Las Isomerasas Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo.

Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, funcional, de posición, etc. Debido a que estas reacciones tienen un solo sustrato y un producto, son lo por regular reacciones enzimáticas más sencillas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Por ejemplo: Isomerasas de azúcar, epimerasas, multasas. 6. Las Ligasas Catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en reacciones sintéticas que requieren el ingreso de la energía química otencial de un nucleosido trifosfato, como el ATP.

La acción de estas enzimas se manifiesta con la formación de enlaces entre átomos de carbono y oxigeno de diversas moléculas, o bien entre carbono y azufre, carbono y nitrógeno y carbono y carbono. A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido -ARTt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos – ARTt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de y que forman uniones C- O, A-sintetasa, que forma a. A las ligasas se les da el