Acidos

Acidos gyOIgerIIOmar ‘lOR6pR 16, 2011 8 pagos ÁCIDOS NO ESENCIALES Alanina :es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. Es codificada por los codones GCIJ, GCC, GCAy GCG. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina y se clasifica como hidrófobico. La alanina es un aminoácido no esenclal para el ser humano pero es de una importancia. L-alanina es uno de los 20 aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína, detrás de la leucina. Asparagina :es uno de los 20 aminoácidos codificados en el código genético.

Tiene un grupo carboxamidacomo su cadena ateral o grupo funcional. En el ser humano no es un aminoácido esencial. Los codones que la codifican son AAU y AAC. I Una reacción entre la as ara ina un azúcar reductor o carbonilo org Aspartato :es uno de to View las células forman las roteín codificado por los co grupo carboxilo (-CO on los que encuentra nta un cadena lateral. Su fórmula qu[rmca es Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas. No es unaminoácido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano.

Su biosíntesis tiene lugar por transaminación del ácido oxalacético, n metabolito intermediario del ciclo de Krebs. La glicina o glicocola uno de los aminoácidos que forman I to nex: page las proteínas de los seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG. Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácldos presentes en la célula. La gllcina es un aminoácldo no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola. La glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central.

Fue propuesta como neurotransmisor en 1965. Glutamato:es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de asprote[nas. El ácido glutámico es critico para la función celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los llamados aminoácidos ácidos, o con carga negativa a pH fisiológico Desempeña un papel central en relación con los procesos de transaminación y en la síntesis de distintos aminoácidos que necesitan la formación previa de este ácido, como es el caso de la prolina, hidroxiprolina, ornitina y arginina.

Se acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de tejido fresco). Glutamina:es uno de los 20 aminoácidos que intervienen en la composición de las proteínas y que tienen codonesreferentes en el código genético; es una cadena lateral de una amida del ácido glutámico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del ácido glutámico con un grupo funcional amina . Esté codificada en el ARN mensajero como ‘CAA’ o ‘CAG’. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que e no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos.

Se trata del aminoácldo más abundante en los músculos humanos (llegando a asi el 60% de los aminoácidos presentes) y está muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro. l Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestión en la dieta mediantesuplementación ya que evita la disminución del músculo debido a stress antioxidativo. Prolina:es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG. Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del ácido glutámico, y por tanto no es un aminoácido esencial.

Es una molécula hidrófoba. Su masa molar es 1 1 5,13 g/mol. La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los musculos y huesos. la proliana es la que confiere flexibilidad a la molecula de inmunoglobulina en la region de bisagra de esta. Serina:es uno de los veinte aminoácidos componentes de las proteínas codificado en el genoma. La serina es un aminoácido no esencial, lo que significa que se requiere para el cuerpo humano para funcionar correctamente, pero no tiene que provenir de una fuente externa.

En su lugar, se produce típicamente en el cuerpo de metabolitos, como 1_1f8 provenir de una fuente externa. En su lugar, se produce típicamente en el cuerpo de metabolitos, como la glicina. Sus codones son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU y AGC. Sólo el estereoisómero L aparece de forma natural en las proteínas. La serina se obtuvo por primera vez en 1865 a partir de proteínas de seda, una fuente muy rica en serina. por lo tanto, su nombre se deriva del latín para la seda, sericum. La estructura de la serina se estableció en 1902. ?CIDOS ESENCIALES Triptófano :es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en elcódigo enético (codón I_JGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también llamados hidrófobos. Es esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulación del sueño y el placer. Su punto isoeléctrico se ubica a pH-S. 8g. Laansiedad, el insomnio y el estrés se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptófano. Fenilalanina es un aminoácido.

Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los diez aminoácidos esenciales para humanos. La fenilalanina es parte también de muchos psicoactivos. La cadena lateral característica de este aminoácido contiene un anillo bencénico, y es por tanto uno de los aminoácidos aromáticos, su uso excesivo produce efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptófano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de unareacción catalizada por la enzima fenilalani L-fenilalanina se puede transformar, por medio de unareacción catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina.

Valina uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la Tierra, cuya fórmula química es H02CCH(NH2)CH(CH3)2. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GIJCJ o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales. Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energ[a por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos).

La Valina es la responsable de una enfermedad genética conocida como Anerma falclforme, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial llamada Hemoglobina S, que hace que los glóbulos rojos tengan una forma de hoz en vez de tener la tradicional forma de plato, y que tengan una vida media entre 6 y 0 veces menor, causando anemia y otras complicaciones. La anemia falciforme se produce por una mala codificacion de la hemoglobina, sustituyendo por valina el Ácido glutámico que debería ir. Leucina uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas..

Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo)_ Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que leucina reduce la degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas. 2 Leucina incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas. Leucina se usa en el higado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos, es cerca de siete veces mayor que el uso en el hígado. La toxicidad de la leucina, como es visto en la enfermedad de la orina de jarabe de arce, causa delirio y compromete el sistema nervioso, pudiendo amenazar la vida. Isoleucina : es uno de los aminoácidos naturales más comunes, además de ser uno de los esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar). Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos intetizar en cantidades viables, debe ser digerido como un componente proteínas. En plantas y microorganismos, es sintetizado por una vía de varios pasos, comenzando por el ácido pivúrico y a-cetoglutarato.

Las enzimas involucradas en su biosíntesis incluyen: * Acetolactato sin tasa (también conocido como Ácido Acetohidroxi Sintetasa) * Dihidroxi-ácido deshidratasa * Valina amnotransferasa Treonina : es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG. Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en uficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que con . En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspár proteínas que con .

En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía a-Aspartil- semialdehído y homoserina. Enzimas involucradas en su síntesis incluyen: * Aparto quinasa a-Aspartil-semialdehido deshidrogenasa * Homoserina deshidrogenasa * Homoserina quinasa * Treonina sintasa La metionina :es un a-aminóacido con la fórmula química Este aminoácido esencial está clasificado como no polar. Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre.

Este deriva del adenosil metionina (SAM) sirviendo como donante de metiles. La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos. Fallos en la conversión de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis. Este aminoácido es usado también por las plantas en la síntesis del etileno. Este proceso es conocido como el ciclo de Yang o el de la metionlna. La metionina es uno de los dos amlnoácidos odificados por un único codón (AUG) del código genético. el otro es el triptófano que está codificado por UGG). El codón AIJG es también el inicio del mensaje para el ribosoma que indica la iniciación de la traducción de una proteína desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es incorporada en la posición de la archea durante la traducción, a pesar de que suele ser eliminada enla incorporada en la posición de la archea durante la traducción, a pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales La lisina (abreviada Lys o K) es un aminoácido componente e las proteínas sintetizadas por los seres vivos.

Es uno de los 10aminoácidos esenciales para los seres humanos. Actúa químicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en puentes de hidrógeno y como base general en catálisis. Este grupo amino, además de proveer de carga positiva a las proteínas, es acetilable por enzimas específicas, conocidas como acetiltransferasas. Se considera que esta acetilaclón es una modificación post-traduccional, puesto que se produce después e latraducción de la proteína a partir del ARN mensajero.

Sin embargo, sus modificaciones post-traduccionales más comunes incluyen la metilación del grupo E-amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y la trimetillisina. Esto último ocurre en la calmodulina. El colágeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina a través de la lisil hidroxilasa. La 0-glicosilación de los residuos de lisina en elreticulo endoplásrmco o en el apa ato de Golgi se utiliza para marcar ciertas proteínas para la secreción de la célula. Trabajo de :Eduardo Orellana Curso:lro «B» Fecha:15-11-11 81_1f8